偏离航道

此时，鲍林的注意力频繁地在政治与科学间来回穿梭。政治活动将他置于受人攻击的地位，研究工作则成了他摆脱重压的手段。在出版社一再催促下，他于1949年完成了《普通化学》一书简易本的编写工作。此书更适宜于达不到加州理工学院水准的大学一年级新牛，因而读者面更广，他用录音机口述，让秘书整理成文，然后再由他作最终的润sè。他的另一部书名为《大学化学》，1950年问世，也甚为畅销。1950年，鲍林购买了一辆崭新的英国造两座位绿sè赛车，作为他给爱娃·海伦的生日礼物。

鲍林继续在思考蛋白质的结构。1950年春，怀恩巴姆案发生时，劳伦斯·布拉格、约翰·肯德鲁、马克思·佩鲁茨等人在《皇家科学院学报》上发表了一篇专文，题目为“晶体蛋白的多肽链结构”。鲍林见到这一标题时，心里一怔：难道布拉格的研究小组已取得突破，赶在他前面摘取了桂冠，将一种蛋白质结构中的原子一个一个都分得清清楚楚了？

他读了正文，心里才好受了一些。布拉格小组的这篇论文很奇怪，全文没有一个中心的议题，东拉西扯，犹如在洗衣房绳子上晾衣，七拼八凑地罗列了蛋白质种种基本的类型，缺乏令人信服的证据，更无明确的方法可用来鉴定具体的蛋白质到底属于哪一种类型。有些属于螺旋状结构，另一些则是旋转式链结构。鲍林很清楚，其中任何一种结构在化学上几乎都是无法轻易地予以否定的。布拉格及其研究组没有明确地指出到底是哪一种结构，更没有对蛋白质的最终结构作出清晰的定论。他们只是对阿斯特贝里提出的折叠缎带结构这一陈旧的观点有气无力地表示认同而已。

在布拉格小组的这篇文章中，鲍林从字里行间也读出了一些令人颇感兴趣的内容。这篇文章的作者根据自己对有关结构元素的理解——鲍林满意地注意到，作者还特别采用了加州理工学院发表的关于氨基酸形状和尺寸的详细资料——构造出蛋白质结构的种种模型，同时也考虑到使其具有最终形状的力，并且还特别强tiáo了氢键的概念。鲍林本人原本也会这样做。

显而易见，布拉格在竞争中被鲍林规则击败的十五年时间里，已经学到了一些东西。鲍林在1948年卡文迪什实验室度过的那几天时间，对他也产生了一定的影响；就在鲍林回国后不久，布拉格对佩鲁茨和肯德鲁由粗到细的研究方法进行了补充，强tiáo整体蛋白质的结构，并且像鲍林那样对各种氨基酸的结构逐一进行了考察。

不过，鲍林完全可以放心，他知道布拉格仍然不懂如何正确地玩这一场随机性游戏。布拉格在1950年的论文中，在对蛋白质结构进行猜测时，并没有从化学特性方面施加足够的限制来充分缩小思考的范围。举例来说，这位英国人显然不相信肽链一定要保持刚硬和平直，他们设想的模型几乎都可以发生扭转或弯曲，鲍林认为这是不可能的事——这也是为什么他们设想会有二十种而不是只有几种可能性的一个原因。另一方面，他们都附上了鲍林认为不必要的一个限制。在卡文迪什的这个研究小组认为，他们的螺旋模型中完整的每一圈所含的氨基酸数目必定是一个整数——很可能是3或4。哈金斯在他1943年的论文中也曾犯过这一个错误，认为这是一个整数。其思维方法是，既然蛋白质螺旋结构经历了结晶的过程，那么其基本的重复单元——也即所谓的空间组合——就一定会显示出一种可以用整数来描述的对称性。由于阿尔法角蛋白螺旋结构被认为是由完整的一圈组成的，那么，沿着链向上不断重复，借助于空间组合对称性这种思维方法，认为每一圈中氨基酸个数是整数，也就理所当然了；这样，每一圈都应当在氨基酸骨架的同一相位点上开始和结束。

但是，对鲍林来说，这并非是显而易见的事。他在牛津大学折叠他的纸质螺旋模型时，注意力集中在化学原理上，并没有留意结晶的图式。他草草拟想出来的模型并没有涉及到每一圈中氨基酸个数是不是整数的问题。然而，一旦想到这一点，他却怎么也看不出为什么非此就不可。在读了布拉格的1950年论文后，他开始想起，有关这个整数的结论，与30年代蛋白质研究人员对“魔幻数”的癖好有着千丝万缕的联系。正是相信这种美妙整数的错误导致林奇陷入了怪圈而不能自拔。鲍林认为，自然界不是以那样的方式运作的，未必按数学方程的要求创造出各种生命体；自然界比这要懒散得多，更具有机会主义的意味——自然界喜欢用最简便的方式行进，这种方式需要的能量最少——这也是建立最稳定的化学结构所采用的方式！

布拉格研究组并没有搞到这一顶桂冠，但是他们的论文却使鲍林重新聚jīng会神地回到了竞赛的跑道上。两年以前从英国回来时，蛋白质曾经是他最为优先考虑的课题，他曾吩咐几位研究人员加紧这一方面的研究：科里及其同事在氨基酸和小型缩氨酸的结构研究方面仍然处于世界领先的地位，他们的研究结果证实了鲍林关于肽键是平直的思想；科里还和一个研究小组对一种完整的球状蛋白——溶菌酶作了研究，他们将其切割成细小的片段，在sè谱图上予以分隔，一一进行研究；鲍林指示研究人员将汞那样的常见重元素的原子掺入蛋白质链，以便于进行x光分析；另有一名新同事杰克·科克沃德使用了泰氏电泳仪，搜集球状蛋白的电荷分布和一般特性的有关信息。1948年与1949年之交的冬天，物理学客座教授赫尔曼·布兰逊来访，鲍林安排他详尽地考察一下蛋白质螺旋结构到底有哪些可能的模型，“看一看我是否遗漏了什么。”这种模型必须满足鲍林提出的两个条件：肽键是平直的，氢键数取最大值。重要的是，鲍林撤去了布拉格研究组附加的一个条件。他对布兰逊说，我们没有足够的理由可以相信，螺旋结构的每一图中氨基酸个数一定是一个整数。布兰逊在怀恩巴姆（此时他尚未受到作伪证的指控）的帮助下，利用自己掌握的数学知识，使用极为jīng确的建模设备，开始工作起来，就螺旋结构的课题，构造了几十种不同的模型。

此时，鲍林将注意力转到了其他事情上。他于1949年1月开始担任美国化学学会主席，政治活动占用他的工作时间更多了。关于镰状细胞贫血症的研究已经开花结果。在1949年末和195m初的几个月里，鲍林花费了大量功夫，并利用上述成果作为起跳点，企图在分子学层面上一举攻克诸如癌症和心脏病那样的医学问题。“我感到很有把握，将医学研究更加紧密地与基础科学最先进的前沿成果联系起来，就一定能在战胜疾病方面取得长足的进步，”他这样写道，“而要做到这一点，唯一的途径是将医学研究看作为推进基础科学实验活动的一个必不可少的组成部分。”他希望创造一种场所，让依泰诺那样的年轻医学博士能基于对分子作用的认识采取一种新的医学研究方法。为此，他开始规划建造一幢新的大楼，这幢大楼中将设置一个医疗化学实验室。这个实验室将是介于他的克莱林化学实验室和比德尔的科克霍夫生物学实验室之间的前沿阵地，工作人员也将来自这两个方面。他打算用新的视角开展医学研究。

1950年1月，在比德尔的帮助下，鲍林向洛克菲勒基金会正式提议建造这样一个场所。但是，韦弗给他当头泼了一盆冷水，声言生物学和化学首先应当加强自身的研究，用不到去开辟新的战场。再说，资助建造大楼，这也不属于基金会的业务范围。那年春天，鲍林和比德尔花了好几个星期写信，奔波于纽约的街头巷尾，寻求其他基金会和医药公司的赞助——例如，他们要求克莱斯吉基金会资助150万美元——但是，他们的要求全都落空了。这两位加州理工学院的学者发现，慈善家们和医生们一样，谁都顾不上花一点时间去了解一下分子型疾病的概念，这些人甚至认为“医疗化学”是一个“混淆视听”的术语——不但有含混不清之弊，而且有危言耸听之嫌。他们只肯给加州理工学院研究组一些小额短期资助。

无望取得资助，鲍林只能回过头来继续研究蛋白质螺旋结构。在此之前的秋天，布兰逊和怀恩巴姆经过一年时间的研究，得到这样一点结论：蛋白质只有两种螺旋结构——鲍林在牛津时曾经考虑过其中的一种——不但能满足氢键最大化和肽键平直性这两个条件，而且能使各个原子相互靠近而不重叠。在螺旋的每一圈中，两种结构中比较紧密的一种大约有3.7个氨基酸，比较松散的一种有5.1个氨基酸。鲍林已经清楚，蛋白质只可能有两种螺旋结构，但他仍然不想将其公之于众。还是他早在英国时就看到的老问题：大多数学者认为，螺距是螺旋结构的一个重要参数，阿尔法角蛋白经x光反射所得数据是5.1埃。但是，这两种螺旋结构都与这一数据不符。布兰逊和怀恩巴姆的研究工作证实，鲍林此时正在思考的那种比较紧密的螺旋结构，很可能就是角蛋白的结构，螺距却是5.4埃。“我非常坚定地认为，这种结构应当符合x光的有关数据，”鲍林回忆说，“因此，我决定再等一等。”

但是，布拉格的研究小组设想的螺旋结构之一，也即每圈有4个氨基酸的那种结构，已经非常接近于鲍林知道的那种含有3.7个氨基酸螺旋结构。鲍林感到，他们迟早会修正自己的研究方法。1950年春，鲍林再次将全部身心投入蛋白质研究。他全面考察了科里新近关于蛋白质可能结构所作的系统分析，并用线、球、杆等实物制作有关结构的模型。他在加州理工学院的一个车间里用木头雕刻出一种崭新鲜艳的模型，代表原子的是一些球体，每个球上都标明了范德瓦尔斯半径，在其侧面则按有许多小孔，以便于各个球体之间的连接。整个模型看上去就像一团团肥皂泡一样——因而有填补空间的模型之称。这是鲍林的又一创新，后来成了成千上万个化学实验室和课堂的标准教具。在制作模型的过程中，鲍林严格地遵循了自己为蛋白质结构所作的规定，确保所有可能的氢键无一遗漏，每一肽键都保持平直的状态，各个构件之间都不存在人为张紧的应力，原子之间也没有彼此挤压太紧的情况。这样，鲍林和科里运用模型证实了蛋白质两种螺旋结构在化学上是完全可行的。这一次，他们还得到了一些新的启示——可以用某种方式拉伸其中的一种结构，借此即可说明这种结构具有缎带的特性。不过，尽管他们作了如此jīng细的修饰，仍然存在着一个令人困惑的难题：蛋白质的两种基本结构中较为紧密的那一种，也就是鲍林相信就是角蛋白结构的那一种，仍然不能解释用x光反射得到的5.1埃这一个数据。根据鲍林的理论结构，可以预测是5.4埃的反射。这两个数据之差——等于一个氢原子宽度的六分之——也就成了鲍林摘取揭示蛋白质结构桂冠第一人这一殊荣的唯一障碍。这一障碍也许比美国科罗拉多大峡谷还要难以逾越。

1950年夏秋两季，鲍林一直受到布登兹的控告和来自加州理工学院内部的tiáo查，但是，他仍然继续着这一问题的研究，试图弄清楚其他一些蛋白质的结构。1950年9月，鲍林得知，他从前的学生（也是林奇的信徒）戴维·哈克在欧文·朗缪尔的支持下，正在建造一家“东海岸实验室”，专门进行蛋白质结构的研究，并且获得了大笔资助。这事大大增强了鲍林的紧迫感，竞争变得更加激烈了。他需要更加努力地工作。为此，他开始使用一种驾驭梦中活动而设计出来的方法。从上床熄灯到实际成眠这段时间里，在头脑里不断翻腾那些使他最为困惑的问题。他发现，运用这一方法，他的潜意识可以通宵达旦地继续研究有关的问题。在他的梦境里，蛋白质螺旋结构不断地翻滚和旋转，时隐时现，飘忽不定。这种方法也使他有可能不做那些受到政治迫害的恶梦。

但是，这一切并没有给5.1埃这一难题带来任何解答的希望。于是，鲍林作出了一个关系重大的决定。感到自己“身不由己地受制于布拉格、肯德鲁和佩鲁茨三人的论文”，鲍林决定不理会那个与实验结果矛盾的重要信息，至少先发表一篇初步的注记性文章，谈谈自己为蛋白质设想的模型。如果他是正确的——也即如果能找到某种有待于发现的解释，可以说明为什么自己的模型与x光数据之间存在着差异——那么他就应当首先将其结果见诸于公开发表的文字，否则就有在历史上丧失应有地位的危险；如果他是错误的，那么到底是何时发表的就无关紧要了。

1950年10月16日，鲍林和科里给《美国化学学会学报》寄去了一篇简短的注记，表明他们最先得到了有关的结果。文中提到，他们设想有两种螺旋模型：在一种螺旋结构中，每圈含有的氨基酸残基数为3.7；在另一种结构中，此数为5.1。他们还提到了氢键的排列方式，声称已经找到非常有力的证据，表明他们提出的这两种结构在各种各样的蛋白质中都存在。文中还暗示他们已为蚕丝制作了具体的模型。这些就是这篇注记的大意。结尾处，作者许诺“不久将详细公布他们的研究结果”。

喜讯终于不期而至。鲍林从英国的一家名为“科托尔兹”的人造纤维制造公司获得了新的资料。该公司的研究人员成功地生成了完全是人造的多肽链，构成这种多肽链的只有一种类型的氨基酸。与自然角蛋白相比，这种人造多肽链的特性，在某些方面完全一样，而在另外一些方面又有显著的不同。科托尔兹公司的科研人员发现，他们生成的人造链就像装在一个盒子中捆在一起的许多铅笔——在鲍林看来，这就是一种螺旋结构的证据，其总体形状就像一根细长的柱体——他们还发现，在这种链的长度方向上似乎存在着氢链。当然，最好的消息来自这组研究人员提供的极为洋细的x射线图：这种新型纤维并没有显示出5.1埃的反射。

鲍林非常兴奋。看来，这就是一种螺旋结构——更jīng确地说就是一个“螺旋”，此时，鲍林已经开始使用这一名称。这个用语是鲍林读博士后时的一位同学杰克·杜涅兹首先提出并建议他采用的——尽管仍无证据可以用来说明那个使人伤透脑筋的距离到底是多大。也许在自然角蛋白中那5.1埃反射并不如大家所想象的那么重要，也许那只是一种人为的现象，或者是自然角蛋白中某一更高层次结构造成的结果。总之，他不予理会是很有道理的。鲍林和科里又重新振作起jīng神，继续进行模型的制作，构造出两种螺旋的最终形式。鲍林将其紧密的一种称为阿尔法螺旋，松散的一种称为你玛螺旋。鲍林和科里还将两种丝状的扩展结构定名为片层。

一条新闻在加州理工学院传了开来：鲍林的研究组正在jīng细地建造蛋白质的模型。这引起了理工学院那些生物学家的注意。那年冬天，。鲍林在一次研讨会上向他们阐述了自己的思想。科克霍夫实验室的大型报告厅内座无虚席，在场听众议论纷纷。“每个人都清楚这将成为一个非常令人注目的热点问题，”生物学教授雷·欧文回忆道。

像往常一样，鲍林绘声绘sè地作了演讲。助手们肩背手扛着各种各样的支架，簇拥着他走进了报告大厅。有一件高高的物品用布遮盖着，上面还系着一根绳子，好像是即将揭幕的一座塑像。大家都知道那就是“模型”。鲍林开始讲演，首先一一介绍了蛋白质结构的基本情况，同时还画出一些图形，说明氢链和平面肽链的重要作用。他手持一堆孩子们玩耍用的软塑料珠子，劈里啪啦地将它们一一装配起来，从中可以看到各个氨基酸是怎样连接起来的。作了必要的介绍以后，他起身走向这一模型，从衣袋里取出一把折刀并将其打开，像是要割断那根系着的绳子。听众中不少人从座位上欠起身来，瞪着眼睛注视着即将发生的一幕。此时，鲍林这位表演大师，似乎想起了什么事情，动身退回原处。大家又坐回自己的位置。鲍林注意到这一做法所产生的某种效果，数次重复了这套把戏。“他的确铺设了大量悬念，”欧文说道。

随后，鲍林已经感到心满意足，双手一挥，幕纱揭开：一具sè彩缤纷、美丽动人的模型显露在人们的面前。这就是他为蛋白质设想的那种紧密的螺旋结构，也就是所谓的阿尔法螺旋。在场听众中许多人是第一次亲眼目睹一种立体式的分子模型，而且是如此气派。模型看上去“栩栩如生”，一个个原子被漆成鲜红sè、白sè和黑sè，井井有序地装配在一起，相互盘绕和弯曲，形成了一根粗壮的滚花状柱子。螺旋中，一条条微微伸展的曲线清晰可见，一个个原子历历在目；各个部件深浅不一，轻重有度，错落有致，显示出来的视觉效果使任何别的模型都相形见细。鲍林主观想象的化学结构得到了bī真的体现，引来了在场听众阵阵惊叹之声。鲍林在结束讲演时，列举种种证据，表明这种结构在许多天然材料中都是存在的。此后，加州理工学院的教授和学生纷纷上前与鲍林握手，问这问那，仔细察看和抚摸这个螺旋模型。

科克霍夫研讨会上那样的讲演就像去外地巡回展示的预演，使鲍林在撰写详细论文之前有机会回答各种各样的质疑。不过，他并未听到实质性的批评意见，看来，大家的印象都非常深刻。鲍林对自己设想的结构，特别是对阿尔法螺旋，心里更加有底了。

随着自信心日渐增强，鲍林和科里在1950年和1951年之交的整个冬天，一直在忙于扩大战果，为其他蛋白质，如胶原蛋白、羽铀。胶含蛋白、肌肉蛋白等，寻找结构，其中不少蛋白质在其更加复杂的结构中包含阿尔法螺旋的成分。两人的合作形成了一套固定的程式：鲍林提出结构的基本设想，科里就将这种设想细致而又jīng心地制成jīng确完美的模型。有时，两人在一起谈论那些粗糙的地方，科里的工作可能会显示出鲍林设想中还有薄弱的地方，随后两人再在一起对这些地方作进一步的润滑和修饰。就这样，一种又一种结构找到了自己的位置，成功的消息也在世界上不胫而走。在卡文迪什，布拉格小组的研究人员原先并没有重视鲍林和科里先前在《美国化学学会学报》上刊载的那篇晦涩难懂的注记，他们一直在等待鲍林发表更加详细的论文。而在纽约，1951年2月，韦弗却急于了解这一联串突破的详细情况，他向鲍林的实验室派去了一位熟悉蛋白质研究的洛克菲勒基金会官员，他的名字叫鲁密斯。鲁密斯发现，这个实验室是一个大胆想法层出不穷的地方。“无疑，鲍林这个人想象力丰富，雄心勃勃，智慧过人，”鲁密斯与鲍林相伴只有一天，就在自己的日记中写下了这样的话。“但是，他在有些情况下（比方说，‘人造抗体’），已经偏离航道，他的许多激励人心的图片、模型等等，在很大程度上也许只是凭空的主观想象，尚难算作牢靠合理的科学创造。”

广阔前景

偏离了航道！鲍林也许可以接受这种说法。他在某些层次上的确在碰运气。科托尔兹公司的数据所显示的很可能只是人造多肽的一种奇异特性；试验中找不到5.1埃这一反射数据的踪影，这一现象也许与真实的蛋白质毫不相干，对鲍林的模型进行x光反射试验似乎永远也不会得到这样的结果。对此，鲍林仍然无法作出令人信服的解释。尽管存在这一差异，他还是决心向前迈进，他要碰一碰自己的运气。而在这个问题上，布拉格的研究小组是决不会贸然行动的。在卡文迪什，他们循规蹈矩地运用所得数据，根据照相底板上的斑斑点点构筑有关模型。但是，在帕萨迪纳，x射线设施较差，研究晶体学的人员也较少，因此只能够靠碰运气致胜。他们大胆地在鲍林挑选的层次上玩这场游戏。对蛋白质的分子结构进行分析，运用的模型要比别人用过的模型复杂成千上万倍，jīng确度却要达到一埃的十分之一或百分之一。在没有可靠数据作为后盾的情况下，换了别人，都一定会像布拉格那样退避三舍而不敢轻举妄动。

但是，鲍林是独一无二的。人居中年，在人生的这段时间里，许多科学家已经满足于躺在年轻时取得的成就上，开始涉足行政管理。然而，鲍林却更加雄心勃勃，jīng力旺盛，他比以前更加自信了。

事实证明，自信心是决定性因素。鲍林对自己掌握的化学知识深信不疑；他对这门学科的来龙去脉比世界上任何人都理解得更为透彻。在化学的各个分支中，他最清楚原子是怎样构成分子的。他的全部化学知识告诉他，阿尔法螺旋以及他设想的其他蛋白质结构都是正确的。这些结构是他们根据可靠的原理构筑出来的；成年累月jīng心制作模型的工作已经证实了他们的能力。到底相信自己——相信自己解决大分子问题时所采用的策略，相信自己摸索规律和建造模型时所采用的随机性方法——还是相信x光照片上的斑斑点点？他有选择的自由。他最终还是选择了相信自己。

信息对于鲍林来说是不可缺少的。由于政治上感受到愈来愈多的麻烦，他不得不反省一下自己在那个领域里的一些信念；他已经面临着这样的抉择：要么坚持自己的信念，要么在一个tiáo查委员会面前低头。他还是选择了坚定——与此同时，他仍在想方设法避免受到蔑视tiáo查的指控。道高一尺，魔高一丈。他毫不动摇，对自己充满信心。他问心无愧。他在这场游戏中处于上风，根本就没有退却之意。在他就要揭开生命奥秘的关头，他是决不会退却的。

1951年2月28日，正值鲍林50岁生日。鲍林吹灭了下属为他烤制的生日蛋糕上chā着的蜡烛，接受了同事们的良好祝愿，然后向《国家科学院学报》寄去了一篇论文的手稿。此文题为“蛋白质结构：多肽链的双氢链螺旋结构”，作者署名为鲍林、科里、布兰逊。这篇论文完整而又非常详尽地描述了阿尔法螺旋和伽玛螺旋的结构。

在等待这篇论文正式发表的时间里，鲍林的情绪兴奋异常，喜悦之情溢于言表，逢人总免不了要吹上一番，叙说这一研究工作是多么重要，他们的成果具有怎样的独创意义。“我们预测的结构与文献中介绍的他人成果不同，差别就在于我们的结果非常jīng确，而他人的成果则多少有些模糊不清之处，”鲍林在寄出论文后的几天里写信给韦弗时这样说道。‘哦认为，在一定意义上，这一结果标志着蛋白质结构问题已得到最终解决。”韦弗也感到非常高兴，自己在这二十年里对鲍林的资助总算没有白费，因此，他立即派遣洛克菲勒基金常驻记者和出版人乔治·格雷到加州理工学院采访，为基金受托人准备一份全面的报告。格雷发现，鲍林是一位非常理想的作者，一位懂得怎样使用平易生动而又丰富多彩的语言来介绍自己研究工作的科学家。（“我可以设身处地地将自己看作为原子，”鲍林对他说道。“我问自己，要是我是一个碳原子或钠原子，我将会做些什么。”）韦弗开始重新考虑，要不要为加州理工学院的化学和生物学追加几百万美元的资助。鲍林在论文尚未刊出以前，还曾写信给《科学美国人》杂志编辑丹尼斯·弗拉纳根，称他和科里已经攻克蛋白质结构的难题，同时还加上了一句：“在我看来，这是最近25年、或许是最近50年里这一领域中迈出的最为重要的一步。”弗拉纳根迅速回信，索取有关这颗“重磅炸弹”的更加详细的资料，同时还请求鲍林为这家杂志写一篇关于蛋白质结构的文章。

第一篇论文只不过是引子而已。看来，关于阿尔法螺旋和伽玛螺旋的结果一旦发表，问题得到解决，一直萦绕在他头脑中的其他蛋白质结构问题解决的思想也就非常清楚了一切事物都开始各就各位。他和科里一起，整个3月份都花在撰写有关蛋白质结构的其他几篇论文上。“目前我已忙得不可开交，几乎双脚着地的时间也没有了，”鲍林在3月中旬给一位他从前的学生的信中这样写道。“连续不断日以继夜地工作，几乎到了废寝忘食的地步。”从二十年前寻找化学键的早年岁月算起，这是他从事的最为舒心的科学研究。对于这一成果，连他本人都感到惊奇不已。

4月初，鲍林和科里又向《国家科学院学报》寄去了一组论文。这是20世纪科学史上最不寻常的几组论文之一。这组论文共有七篇，几乎戏剧性地占去了该刊5月号的全部版面。这几篇文章对蛋白质的片层结构作了详尽的论述，为羽轴找到了一种新的模型，提出了关于人造多肽、球状蛋白和肌蛋白的新的思想。对于鲍林来说，最为令人激动的是，为肌腱中的一种重要蛋白——胶原蛋白，找到了他所说的“一种使人目瞪口呆的结构”。他相信，在胶原蛋白中，有三个螺旋相互盘绕，形成了一根单一的腱索。

世界上任何一位研究蛋白质的学者，马上都会体会到鲍林这一研究所具的深远意义。鲍林设想的这些结构非常完整，而且又极为详尽。这是一个研究领域，诸多现象以前从来没有见过，而现在，一下子什么事情都冒了出来：就像一位学者，毕生都在从事某一项可敬的研究工作，有朝一日，突然柳暗花明，奇思犹如泉涌，结出硕果累累；又像一位作曲的音乐家，在同一天时间里一口气创作出七部交响曲来。

在英国，布拉格刚刚读到这些论文，就像中了邪一样，一头冲进了亚历山大·托德在剑桥的化学系办公室。托德是一位著名的有机化学家，也是鲍林的老朋友。托德在此之前从来就没有在剑桥大学这个地方见到过这位名叫劳伦斯·布拉格的人。他马上就注意到这位物理学家涨得通红的面孔，同时也看到了他抓在手里的东西——鲍林的论文。“我对他说，我能在化学系办公室见到他非常高兴，问他是什么东风将他吹来的，”托德回忆道。布拉格“头脑处于某种发热的状态”，想要知道在鲍林的螺旋结构和他本人早先提出的模型之间人们该如何作出抉择。托德在此之前已经读过鲍林的手稿，因此直言他肯定要选鲍林的结果，因为其中的肽链具有平直的特性。而布拉格声称，肽链不可能是平面链，此时，托德向他介绍了有关共振结构和多链特点的知识。“要是你以前向我核对，我肯定会把这些情况给你说清楚，”他说道。布拉格感到十分尴尬，动身返回物理系去了。

“我敢断言，他并未仔细地读过《化学键的本质》一书，”鲍林从托德那里听到这件小事时得意地说。

佩鲁茨利用一个星期六上午，一口气读完了鲍林和科里合写的全部论文，随后，他就一头钻进了自己的实验室。要是加州理工学院这些学者的结果是正确的话，那么在阿尔法螺旋的每一圈里就应当有3.7个氨基酸，在链长方向上每一个氨基酸所占的距离是1.5埃。在蛋白质骨架上，这种氨基酸重复的距离应当在x射线图上有所显示，然而，1.5埃这个尺寸太小，因此，一定要有特殊的试验才能分辨清楚。不过，做这种试验还是值得的，因为在为阿尔法角蛋白设想的许多结构中，只有鲍林的螺旋结构才会在感光底片上留下特殊的斑点；其功能就像是阿尔法螺旋留下的“指纹”。佩鲁茨在他的x光射线设备中放置了一根马鬃，在其周围围上了一圈感光胶片，以便拍摄预期的反射现象。他按下了快门。底片冲出来之后，他马上扫视了整个画面。一点不错：就在照片的远端边缘，看到了一个模糊的斑点。这一反射现象表明存在着每隔1.5埃重复一次的结构性现象。佩鲁茨又将一根豪猪刺进行x光照射试验，同样也发现了这一反射现象。他后来又对人造多肽和血红蛋白作了同样的测定。他甚至还在若干年前拍摄的蛋白质x光照片的远端边缘发现了这种斑点，然而他们以前并没有对此加以注意。佩鲁茨是一位很不寻常而且毫无自私心理的学者，他在证实别人的研究成果时，就像是对待自己的发现一样，感到非常高兴。他在给鲍林的信中写道：“这一预测得到证实、并在血红蛋白的试验中最终找到了有关的反射迹象，这是我毕生最最令人激动的发现。”随后，他发表了证实这些结果的具体资料，其结论是：“发生反射的间距是对其他各种模型的否定，但与鲍林、科里和布兰逊关于3.7个残基螺旋的理论是完全吻合的。”佩鲁茨还援引了帕萨迪纳研究小组得到的其他数据，他继续写道：“再也没有必要怀疑他们的结构是否正确了。”

到了6月，布拉格根据在自己的工场里得到的证据，承认阿尔法螺旋也许具有某种合理性——尽管用它仍然无法解释天然角蛋白为什么给出的是5.1埃的反射——他还致函祝贺鲍林的论文，特别是关于阿尔法螺旋的那篇论文，称此文开辟了“广阔的前景”。使鲍林感到非常欣慰的是，他的竞争对手写下了这样的话：“我认为，这是在认识蛋白质的过程中非常真实而又至关重要的进展，为此我衷心地向您表示最最热烈的祝贺。”但是，超越阿尔法螺旋的“广阔前景”到底是什么样子，此时尚没有定论，研究蛋白质的英国学术界开始一篇一篇深入细致地钻研鲍林撰写的其他论文。

错误百出，用心险恶